Ферменты

Наталья Трунилина

Ферменты

Часть первая.

I

. Определение. Химическая природа. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.

II

. Сравнение фермента и небиологического катализатора.

2.1 Общие черты.

III

. Влияние температуры на активность фермента.

IV

. Влияние рН на активность фермента.

V. Специфичность.

VI

. Активный центр.

Активный центр – уникальная комбинация аминокислотных остатков, участвующих в присоединении S и ведении катализа, формируется на уровне третичной структуры.

В первичной структуре участки АЦ расположены далеко друг от друга, например в молекуле протеолитического фермента химотрипсина. Аминокислотные остатки расположены ГИС – 57 положение, АСП – 102 и СЕР – 195.

Согласно теории «индуцированного соответствия» Кошленда, присоединение S к Е вызывает соответствующие изменения конформации А.Ц., что ведёт к образованию ES комплекса.

Как видно из рисунка участники А.Ц. при приближении S пространственно сближаются и фермент начинает катализ.

VII

. Аллостерический центр.

Аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра, к которому присоединяются низкомолекулярные соединения, а также гормоны. Таким образом он выполняет регуляторную функцию.

Как мы видим продукт реакции по типу обратной связи взаимодействует с аллостерическим центром, мен�